Механизм ингибирования кислород-выделяющего комплекса фотосистемы II катионами лантаноидов

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Исследован процесс взаимодействия катионов La3+ и Tb3+ с Са-связывающим участком кислород-выделяющего комплекса фотосистемы II без кальция. Катионы связываются необратимо и не могут быть удалены переосаждением препарата или замещением их катионом Са2+. Эта способность лантаноидов прочно связываться с Са-связывающим участком была использована для исследования возможности влияния связанного катиона Ln3+ на высокоаффинный Mn-связывающий участок кислород-выделяющего комплекса. С этой целью из кислород-выделяющего комплекса препарата фотосистемы II без кальция с блокированным катионами La3+ или Tb3+ Са-связывающим участком гидрохиноном экстрагировали катионы марганца, после чего исследовали активность высокоаффинного Mn-связывающего участка, используя экзогенные доноры электронов (Mn2+ + H2O2) и 1,5-дифенилкарбазид. Было установлено, что связанный с Са-связывающим участком катион лантаноида значительно ингибирует скорость окисления доноров электронов через высокоаффинный Mn-связывающий участок. Обсуждается механизм обнаруженного эффекта.

Об авторах

Е. Р Ловягина

Московский государственный университет имени М. В. Ломоносова

Email: elena.lovyagina@gmail.com
Москва, Россия

А. В Локтюшкин

Московский государственный университет имени М. В. Ломоносова

Email: elena.lovyagina@gmail.com
Москва, Россия

Н. С Васильев

Московский государственный университет имени М. В. Ломоносова

Email: elena.lovyagina@gmail.com
Москва, Россия

Б. К Сёмин

Московский государственный университет имени М. В. Ломоносова

Автор, ответственный за переписку.
Email: elena.lovyagina@gmail.com
Москва, Россия

Список литературы

  1. Y. Umena, K. Kawakami, J.-R. Shen, et al., Nature, 473, 55 (2011). doi: 10.1038/nature09913
  2. M. Suga, F. Akita, K. Hirata, et al., Nature, 517, 99 (2015). doi: 10.1038/nature13991
  3. J. P. McEvoy and G. W. Brudvig, Chem. Rev., 106(11), 4455 (2006). doi: 10.1021/cr0204294
  4. C. J. Kim and R. J. Debus, Biochemistry, 56, 2558 (2017). doi: 10.1021/acs.biochem.6b01278
  5. E. Y. Tsui, R. Tran, J. Yano, et al., Nature Chem., 5, 293 (2013). doi: 10.1038/nchem.1578
  6. M. Shamsipur and A. Pashabadi, Coord. Chem. Rev., 374, 153 (2018). doi: 10.1016/j.ccr.2018.07.006
  7. K. Saito, M. Nakagawa, M. Mandal, et al., Photosynth. Res., 148, 153(2021). doi: 10.1007/s11120-021-00846-y
  8. T. Ono and Y. Inoue, Biochim. Biophys. Acta, 1020, 269 (1990). doi: 10.1016/0005-2728(90)90157-Y
  9. T. Ono and Y. Inoue, FEBS Lett., 227, 147 (1988). doi: 10.1016/0014-5793(88)80886-X
  10. T. Ono and Y. Inoue, Biochim. Biophys. Acta, 850, 380 (1986). doi: 10.1016/0005-2728(86)90194-5
  11. J. S. Vrettos, D. A. Stone, and G. W. Brudvig, Biochemistry, 40, 7937 (2001). doi: 10.1021/bi010679z
  12. D. F. Ghanotakis, G. T. Babcock, and C. F. Yocum, FEBS Lett., 167, 127 (1984a). doi: 10.1016/0014-5793(84)80846-7
  13. D. F. Ghanotakis, G. T. Babcock, and C. F Yocum, Biochim. Biophys. Acta, 809, 173 (1985). doi: 10.1016/0005-2728(85)90060-X
  14. T. Ono, J. Inorg. Biochem., 82, 85 (2000). doi: 10.1016/S0162-0134(00)00144-6
  15. C. M. Waggoner and C. F Yocum, in: Current Research in Photosynthesis, Ed. by M. Baltscheffsky (Springer, Dordrecht, Netherlands, 1990), pp. 733-736. doi: 10.1007/978-94-009-0511-5_167
  16. M. Epstein, J. Reuben, and A. Levitzki, Biochemistry, 16, 2449 (1977).
  17. E. R. Lovyagina, A. V. Loktyushkin, and B. K. Semin, J. Biol. Inorg. Chem., 26, 1 (2021). doi: 10.1007/s00775-020-01832-w
  18. D. F Ghanotakis and G. T. Babcock, FEBS Lett., 153, 231 (1983). doi: 10.1016/0014-5793(83)80154-9
  19. R. J. Porra, W. A. Tompson, and P. E. Kriedemann, Biochim. Biophys. Acta, 975, 384 (1989). doi: 10.1016/S0005-2728(89)80347-0
  20. D. F. Ghanotakis, G. T. Babcock, and C. F. Yocum, Biochim. Biophys. Acta, 765, 388 (1984б). doi: 10.1016/0005-2728(84)90180-4
  21. Q. Xu and T. M. Bricker, J. Biol. Chem., 267, 25816 (1992). doi: 10.1016/S0021-9258(18)35683-7
  22. J. M. Armstrong, Biochim. Biophys. Acta, 86, 194 (1964). doi: 10.1016/0304-4165(64)90180-1
  23. B. K. Semin, L. N. Davletshina, and A. B.Rubin, Photosynth. Res., 125, 95 (2015). doi: 10.1007/s11120-015-0155-4
  24. P. J. Nixon and B. A. Diner, Biochemistry, 31, 942 (1992). doi: 10.1021/bi00118a041
  25. K. A. Campbell, D. A. Force, P. J. Nixon, et al., J. Am. Chem. Soc., 122, 3754 (2000). doi: 10.1021/ja000142t
  26. B. K. Semin, M. L. Ghirardi, and M. Seibert, Biochemistry, 41, 5854 (2002). doi: 10.1021/bi0200054
  27. H. Inoue and T. Wada, Plant Cell Physiol., 28, 767 (1987). DOI: 10.1093/ oxfordjournals.pcp.a077357
  28. A. Boussac, M. Picaud, and A.-L. Etienne, Photobiochem. Photobiophys., 10, 201 (1986).
  29. B. K. Semin, L. N. Davletshina, A. Yu. Aleksandrov, et al., Biochemistry (Moscow), 69, 410 (2004). doi: 10.1023/B:BIRY.0000022066.38297.8a
  30. C. W. Hoganson, D. F. Ghanotakis, G. T. Babcock, et al., Photosynth. Res., 22, 285 (1989). doi: 10.1007/BF000 48306
  31. A.-F. Miller and G. W. Brudvig, Biochemistry, 29, 1385 (1990). doi: 10.1021/bi00458a007
  32. B. K. Semin, L. N. Davletshina, M. Seibert, et al., J. Photochem. Photobiol. B: Biology, 178, 192 (2018). doi: 10.1016/j.jphotobiol.2017.11.016
  33. V. N. Kurashov, E. R. Lovyagina, D. Yu. Shkolnikov, et al., Biochim. Biophys. Acta, 1787, 1492 (2009). doi: 10.1016/j.bbabio.2009.07.002
  34. B. Loll, J. Kern, W. Saenger, et al., Biochim. Biophys. Acta, 1767, 509 (2007). doi: 10.1016/j.bba-bio.2006.12.009
  35. N. Mizusawa and H. Wada, Biochim. Biophys. Acta, 1817, 194 (2012). doi: 10.1016/j.bbabio.2011.04.008

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2023